发布时间 : 星期四 文章生化第06章习题更新完毕开始阅读44e641ec0975f46527d3e171
开，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性，是不可逆性抑制。
63.BCDE。可逆性抑制可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制三类。竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心，抑制程度取决于底物与抑制剂的相对比例。竞争性抑制剂对最大反应速度无影响，当底物浓度足够大时，可达到最大反应速度。非竞争性抑制剂与底物结合于酶的不同部位，底物与抑制剂之间无竞争。故非竞争性抑制剂的抑制程度与底物浓度无关。
64.BCE。高温、强酸、强碱、重金属盐均可使酶蛋白变性沉淀，而发生不可逆的破坏。增加底物浓度可以解除抑制剂对酶的竞争性抑制作用。降低温度可以使酶活性降低，但随着温度的升高，酶活性可以恢复。
65.AC。有机磷抑制剂可抑制胆碱酯酶的活性，属于不可逆抑制作用。
66.BCDE。竞争性抑制剂结合于酶的活性中心；而非竞争性抑制剂结合于活性中心以外，底物与抑制剂之间无竞争关系，Km值不变，提高底物浓度也不能解除抑制作用。抑制剂一旦与酶结合，就会抑制酶的催化活性，Vmax必然降低。
67.BDE。酶可分为两大类，单纯酶和结合酶，只有结合酶才有可能是由酶蛋白和辅酶组成，同一种辅酶可与不同的酶蛋白结合，催化不同的反应，多数辅酶与B族维生素有密切关系。与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤法除去的辅助因子称为辅酶。结合酶的蛋白质部分称酶蛋白，而水解蛋白质的酶称蛋白酶。
二、名词解释
68. 酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
69. 在酶分子中有一个必需基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一
区域称为酶的活性中心。
70. 一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，称为绝对特异性。
71. 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，称为相对特异性。
72. 一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用。酶对立体异构体的这种选择性称为立体异构特异性。
73. 有些酶在细胞内合成或初分泌时，是酶的无活性前体，必须在某些因素参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。
74. 酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
75. 同工酶是指能催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质、酶促动力学和电泳行为都有差异的一组酶，它是长期进化过程中基因演化的产物。
76.对某一特定酶来说，米氏常数Km是个特征性常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
77. 酶促反应速度最大时的反应体系的温度称为酶促反应的最适温度。
78. 酶促反应速度最大时的反应体系的pH值，称为酶的最适pH值。
79. 某些抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，不能用透析、超滤等物理方法除去而恢复酶的活性。必须通过其他化学反应，才能将抑制剂从酶分子上除去。这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。
80. 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。
81. 与底物结构相似的某些物质，能同底物竞争酶的活性中心，使不能与底物结
合，从而抑制了酶的催化作用。此种抑制作用称为竞争性抑制作用。
82. 抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。
83. 抑制剂仅与酶-底物复合物(ES)结合，使酶失去催化活性，抑制剂与ES的结合减弱了ES解离成酶和产物的趋势，更加有利于底物和酶的结合。这种现象恰好与竞争性抑制作用相反，故称为反竞争性抑制作用。
84. 使酶由无活性转化为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
85. 每mg酶蛋白所具有的酶的活性单位称为酶的比活力。它表示酶的纯度。
三、填空题
86. 酶蛋白；辅助因子。 87. 活细胞；蛋白质。 88. 酶促反应；底物。
89. 结合部位；催化部位。 90. 结合；催化。 91. 绝对；立体异构。
92. 催化效率高；作用的专一性。 93. 增大；正比。 94. -1/Km；1/Vmax。
95. 特征性物理；愈小。
96. 底物浓度对酶促反应速度的影响的；反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
97. 温度升高，可以使反应速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活。
98. 二氢叶酸合成；竞争性。 99. 不可逆性抑制；竞争性抑制。 100. 竞争性；非竞争性。
101. 竞争性抑制；非竞争性抑制；反竞争性抑制。
102. 活性中心以外；底物浓度。 103. 巯基；二巯基丙醇。
104. 丝氨酸；不可逆性。
105. 酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度。
四、问答题
106. 酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶是仅由氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。
107. 全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。
108. ①一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合生成一种全酶，催化一定的反应。②一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合生成不同全酶，催化不同的反应。③酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加反应，决定反应的类型。
109. 构成酶的活性中心的必需基团，一是结合基团，其作用是与底物结合，形成复合物。另一是催化基团，其作用是改变底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并转化为产物。
110. 共性：催化热力学允许的化学反应；可以提高化学反应速度，而不改变化学平衡，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性、不稳定性及催化活性和酶量的可调节性。
111. 酶的专一性可分为三类：①酶的绝对专一性，即一种酶仅作用于一种底物，催化一种化学反应，对任何其他底物都无催化作用。②酶的相对专一性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。③酶的立体异构专一性，即一种酶仅作用于立体异构体
中的一种，而对另一种则无作用。
112. 酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。②酶作用的专一性，即酶对底物具有严格的选择性。③酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对反应条件极为敏感，极易受反应条件的影响而改变其构象和性质，进而影响到它的催化活性。④酶催化活性与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调控。
113. 由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若局部区域的反应物浓度增高，则该区域的反应速度也随之增高。酶促反应快速的原因之一就是底物分子浓集于酶的活性中心，大大提高了这个区域底物的有效浓度，称为邻近效应。
114. 酶的活性中心多为疏水性“口袋”。疏水环境可排除水分子对酶-底物作用的干扰。防止在底物和酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触，使酶功能基团的催化作用更为有效和强烈。称为酶促反应的表面效应。
115. 酶蛋白是两性电解质，所含的功能基团具有不同的解离常数，同一种功能基团处于蛋白质分子的不同微环境，解离度也不同。因此，同一种酶常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团(包括辅酶与辅基)的协同作用，可极大地提高催化效率，称为酶促反应的多元催化。
116. 酶的活性部位在结构上是柔性的，即具有可塑性或弹性。当底物与酶的这个部位接触时，可使酶蛋白构象发生变化，使反应所需的基团正确地排列和定向，与底物结合，催化反应。这种用底物诱导而产生的酶构象的变化称为酶作用的诱导契合学说。
117. 酶的中间产物学说认为在酶促反应中，底物先与酶结合成不稳定的中间产物，然后转化为反应产物并释放：
E + SESE + P，从而使反应沿着能阈较低的途径进行，反应速度加快，所以酶的催化效率极高。
118. 有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
119. 对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血酶类和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
120. 催化活性相同，而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的诊断有一定的帮助。例如，乳酸脱氢酶5种同工酶，其分布不同。LDH1主要存在于心肌细胞，LDH5主要存在于肝细胞。当心肌细胞受损时，血清中LDH1活性升高；当肝细胞受损时，血清中LDH5活性升高。
121. 酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激活剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。由于随反应时间延长，底物浓度降低，产物浓度增加，这样逆向反应速度也会增加。为此，定量酶促反应速度总是取初速度。
V =Vmax[S]122.
Km + [S]。米氏方程表明的是当已知Km和Vmax 时，酶促反应速度与底物浓度之间的定量关系。
123. Km值只与酶的性质、酶的底物种类和反应条件(如温度、pH、离子强度等)
有关，与酶的浓度无关。Km值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。利用酶的Km值比较来源于同一器官不同组织，或同一组织不同发育期的具有同样作用的酶，可以判断这些酶是同一种酶，还是催化同一反应的同工酶。
124. 一般化学反应速度随温度升高而提高，酶促反应在一定温度范围内也遵循这个规律。但酶是蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性。因此，反应温度既可加速反应，又能使酶失去催化能力，温度对酶促反应的影响具有双重性。
125. ①竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用强弱与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变。②非竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都降低。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax降低。③反竞争性抑制作用：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km与Vmax都降低。
126. 细菌在生长繁殖过程中，必须利用对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶催化生成二氢叶酸，再由二氢叶酸还原酶催化生成四氢叶酸，参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖。磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，在治疗中需维持磺胺药在血中的高浓度才能有好的疗效，因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。
127. 酶活性指该酶催化某一特定反应的能力。测定酶的活性(或酶的活力)就是测定酶催化某一化学反应的速度。酶催化的反
应速度越大，酶的活性就越强；反之，反应
速度越小，酶的活性就越弱。酶促反应速度可用单位时间内，底物的减少量或产物的生成量来衡量，产物生成量由无到有，比较明显，底物虽然逐渐减少但总是存在着，故测定产物生成量的方法较为灵敏。
128. 在温度25℃，最适pH值，最适底物浓度时，每分钟转化1μmol底物所需的酶量为一个酶活性国际单位，用IU表示。1催量(Kat)是指在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1IU=1μmol/分=(1×10-6/60)mol/秒
=16.67×10-9 Kat 1Kat=6×107IU
129. 每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位为酶的比活力，它表示酶的纯度。
130. 医学的根本任务是防止疾病的发生和提高人们的健康水平。从生物化学角度看，健康的具体表现是体内物质代谢有规律，一旦代谢出现异常，就会产生疾病。体内所有化学反应，几乎都是在酶的催化下进行的。维持酶促反应的正常进行是机体健康的重要保证。各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节。许多疾病的发生是由于先天性或继发性酶活性的异常，而有些疾病又导致了某些酶活性的升高或降低。因此，疾病的临床表现和治疗最终还是落实在酶的活性调节上。
随着临床实践以及有关酶学研究的迅速进展，酶在医学上的重要性越来越引起人们的注意。酶不仅涉及疾病的发生和发展，而且酶活性的测定已成为临床辅助诊断的重要手段，特别是有些酶关系到日益发展的基因诊断和基因治疗。随着酶提纯技术的进展，用于治疗的酶也越来越多。所以，酶与医学关系非常密切。